目的 探讨HCV核心蛋白与截短型HBV表面抗原中蛋白的协同反式激活作用。方法 构建表达HCV核心蛋白的重组质粒 pcDNA3.1（-）-core和表达截短型 HBV表面抗原中蛋白的重组质粒pcDNA3.1（-）-Mt;转染HepG2细胞,从转录和翻译水平鉴定病毒基因的瞬时表达;与报告质粒pSV—lacZ共转染HepG2细胞,检测β-半乳糖苷酶（β-gal）表达活性,酶的活性反映了表达的肝炎病毒蛋白对SV40病毒早期启动子（增强子）功能的影响。结果 构建成HCV核心蛋白及截短型HBV 表面抗原中蛋白的重组表达载体pcDNA3.1（-）-core、pcDNA3.1（-）-Mt;在HepG2细胞均能瞬时表达相应的病毒蛋白;单独的共转染实验中pcDNA3.1（-）-core、pcDNA3.1（-）-Mt组的β-gal的表达分别是对照的4.6和3.2倍,两种质粒共同转染时酶的表达是对照组的8.4倍;表达质粒对β-gal表达的激活作用呈剂量依赖性。结论HepG2细胞中表达的HCV核心蛋白和截短型HBV表面抗原中蛋白均具有反式激活SV40早期启动子（增强子）的功能,并且两种蛋白的反式激活功能具有协同特性。本实验有助于解释HCV、HBV感染,尤其是共同感染的致病（癌）机制。