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Bacillus amyoliquefaciensDL-3纤维素酶具有热稳定高比活多功能的酶学特性，本文根据该酶的氨基酸序列合成了其编码基因（cel），构建了pPICgK—cel表达载体，并用P．pastoris进行了表达。工程菌株三角瓶发酵酶活性达0．50U／mL，酶解滤纸的产物为低聚糖，表明人工合成的热稳定高比活纤维素酶基因在P．pastoris中可以正常表达、加工及分泌，重组酶的分子量由天然酶的53kDa增加至68kDa，糖基化严重。