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为获得重组人MBD4蛋白，将编码MBD4的开放式阅读框（ORF）插入原核表达载体pGEX-6P1 GST基因下游的多克隆位点（MCS）．将获得的表达质粒转化入大肠杆菌BL21（DE3）菌株扩大培养并用IPTG诱导融合蛋白的表达．用谷胱甘肽琼脂糖凝胶4B亲和介质从菌体裂解液中纯化了GST-MBD4融合蛋白．经过Prescision protease专一性裂解成功去除了融合蛋白上的GST标签．通过MonoQ阴离子交换层析获得了纯度达94％以上的MBD4蛋白，该蛋白具有甲基化DNA结合和糖苷酶生物活性．