蛋白质与表面活性剂相互作用的导数紫外光谱

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利用四阶导数紫外光谱法研究了在pH=7.40,离子强度I=0.0131mol·L-1的磷酸盐缓冲溶液中,浓度为1.0g·L-1的牛血清白蛋白(BSA)与十二烷基硫酸钠(SD S)相互作用的过程中,芳香族氨基酸残基微环境极性的变化。通过研究发现,随着SDS浓度的不断增大,三种芳香族氨基酸残基微环境极性的变化趋势不同,从而可以判断BSA与SDS相互作用过程中BSA构象的变化。 In the phosphate buffer solution with pH = 7.40 and ionic strength I = 0.0131mol·L-1, bovine serum albumin (BSA) with concentration of 1.0g · L-1 and twelve Changes in the microenvironmental polarity of aromatic amino acid residues during the interaction of sodium alkylsulfate (SD S). Through the research, we found that with the increasing of SDS concentration, the change trends of microenvironment polarity of three aromatic amino acid residues are different, which can determine the change of BSA conformation during the interaction between BSA and SDS.
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