【摘 要】
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采用拉曼光谱技术测定凡纳滨对虾肌动球蛋白冻藏过程中的构象变化,解析蛋白质构象特征振动.测定结果表明,南美白对虾肌肉蛋白二级结构主链构象由酰胺I带(1 600～1 700 cm-1)和9
【机 构】
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江苏大学食品与生物工程学院 江苏镇江212013中国水产科学研究院南海水产研究所农业部水产品加工重点实验室国家水产品加工技术研发中心 广州510300;
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采用拉曼光谱技术测定凡纳滨对虾肌动球蛋白冻藏过程中的构象变化,解析蛋白质构象特征振动.测定结果表明,南美白对虾肌肉蛋白二级结构主链构象由酰胺I带(1 600～1 700 cm-1)和936 cm-1表征.在-40 ℃冻藏4周,I936由新鲜时的0.4682降到0.2336;在-18℃冻藏4周,I936降到0.2278;在-10℃I936降为0.2136,分别下降了50.13％,51.35％,54.38％.表征肌动球蛋白中酪氨酸残基的谱带出现在641 826 cm-1和854 cm-1,新鲜肌动球蛋白I854/I826的比值为1.098,冻藏过程中比值总体呈增加趋势.脂肪族氨基酸的C-H伸缩与弯曲分别在2800～3 100 cm-1与1 440～1 465 cm-1区间.-40℃冻藏4周,C-H键2 935 cm-1处的相对强度由新鲜时的3.7545,降到2.5065;-18℃冻藏4周降到1.8299;-10℃降为1.4436,分别下降了33.24％,51.26％,61.55％.拉曼光谱特征谱带的减弱甚至消失,可表观冻藏过程虾肉蛋白结构变化趋势与变化程度.
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