论文部分内容阅读
研究了大肠杆菌表达的降血压肽IYPR（Ile—Tyr—Pro—Arg）的分离纯化过程，并分析了其活性稳定性。大肠杆菌细胞经过超声提取和亲和层析得到重组蛋白，然后经过肠激酶和胰蛋白酶酶切、凝胶过滤得到肽IYPR，测定了IYPR经过不同的温度、pH和消化道酶处理后的活性变化。结果表明，亲和层析后重组蛋白的纯度达到了约90％，肠激酶酶切重组蛋白后利用透析法将串联多肽IYPR和6×His标签成功分离，串联多肽经过胰蛋白酶酶切和凝胶过滤后得到了单体肽IYPR。IYPR在90℃处理1h时，其活性为原来的98