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采用该院基础所组建的工程菌Ｅ．ｃｏｌｉＤＨ５α（ｐＢＶ－ｈＩＬ－６），经过工程菌的发酵培养表达和包涵体的分离纯化等步骤，获得了ｒｈＩＬ－６纯品。对其理化生物学性质的分析结果表明，ｒｈＩＬ－６在２７６ｎｍ波长处有一个特异的蛋白吸收峰；分子量为２１４８７．２Ｄａ；裂解的肽段分布在成熟ｈＩＬ－６氨基酸序列应裂解的肽段分布范围之内；ｐＩ为６．１；并能与兔抗人ＩＬ－６抗体特异性结合；比活性达１．３６×１０〈’７〉Ｕ／ｍｇ。