【摘 要】
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本文报道定电位、定pH滴定法研究Cu~(2+)离子与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的结果。在自由Cu~(2+)离子浓度1×10~(-6)～6×10~(-4)mol/L及BSA总浓度5×10~(-6)～6×10~(-8)mol/L范
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本文报道定电位、定pH滴定法研究Cu~(2+)离子与牛血清白蛋白(BSA)结合反应的结果。在自由Cu~(2+)离子浓度1×10~(-6)～6×10~(-4)mol/L及BSA总浓度5×10~(-6)～6×10~(-8)mol/L范围内,当pH=5.02, Ⅰ～0.5及t=25℃时,Cu~(2+)与BSA只形成CupHqA型单核络合物。BSA对Cu~(2+)的结合部位大致可区分为强、弱两类,相应的本征稳定常数分别为4.37× 10~5和6.68×10~3。本文还评述了定电位滴定法在研究配基与生物大分子结合反应上的应用。
This paper reports the results of the binding reaction of Cu~(2+) ions with bovine serum albumin (BSA) by constant potential and constant pH titration. The free Cu~(2+) ion concentration is 1*10~(-6)~6*10~(-4)mol/L and the total concentration of BSA is 5*10~(-6)~6*10~(-8) Within the range of mol/L, when pH = 5.02, I ~ 0.5 and t = 25 °C, Cu 2+ and BSA only form CuHqqA mononuclear complexes. The binding sites of Cu~(2+) on BSA can be roughly divided into strong and weak categories, and the corresponding intrinsic stability constants are 4.37 x 10~5 and 6.68 x 10~3, respectively. This article also reviews the application of potentiometric titration in the study of ligand binding to biological macromolecules.
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