本文研究的纤溶酶是一种从解淀粉芽孢杆菌的发酵液中分离出来的丝氨酸蛋白酶，它不仅可以直接降解纤维蛋白，而且还可以激活纤溶酶原转化为纤溶酶发挥溶栓的作用，所以它是一种极具发展潜力的溶栓制剂。本文通过对解淀粉芽孢杆菌产纤溶酶的发酵条件进行优化来进一步提高酶活；接着我们对该纤溶酶的酶学性质做了初步研究，为今后的应用打下基础；最后我们对该纤溶酶基因的克隆表达进行研究，希望可以通过该途径进一步地提高纤溶酶活。我们采用琼脂糖—纤维蛋白平板法测定纤溶酶活，该方法操作简便、比较直观，并且可以同时测定多个样品，目前已成为应用最为广泛的纤溶酶活性测定方法。在对解淀粉芽孢杆菌产纤溶酶发酵条件优化的过程中，我们依次通过单因素实验、PB实验设计、爬坡实验及最后的中心组合实验和统计软件minitab16响应面分析得到了最佳的培养基组分：细菌学蛋白胨浓度2.203%，糊精浓度2.644%，NaH₂HPO₄0.6%，NaH₂PO₄0.2%，NaCl1%，pH7；最佳的发酵条件：发酵时间45h，发酵温度35℃，摇瓶转速225r/min，此时所得到的纤溶酶活达96.346IU/mL。通过对解淀粉芽孢杆菌产纤溶酶的酶学性质研究，我们发现该纤溶酶的最适作用温度为37℃，最适pH为中型偏碱性，适合低温短时保存。此外发现该酶是一种丝氨酸蛋白酶且可能属于金属酶，它在发酵液中以纤溶酶的形式存在，不仅可以直接降解纤维蛋白而且可以通过激活纤维蛋白酶原的形式间接地发挥降解纤维蛋白的作用。我们对该纤溶酶基因进行了克隆表达研究，首先根据已发表的基因DQ132806.1序列设计引物，经过克隆转化，我们实现了该基因在Bacillus subtilis WB800中的表达，该发酵液的纤溶酶活达到48.694IU/mL，这和我们的期望有一定的差距，因此有待进一步的研究。