蛋白磷酸酶2A(protein phosphatase 2A，PP2A)是真核细胞中主要的丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸酶，由PP2A介导的去磷酸化基本上涉及到了生命活动的每一个环节：DNA复制、蛋白修饰、细胞周期以及肿瘤迁移等。其复杂的结构和调节方式保证了其功能的多样性，PP2A在信号通路中的地位和其对人类疾病的重要功能是急需解决的问题。本文希望通过不同的方法和手段在原核细胞中表达具有生物学功能的PP2A。　　 由于PP2A的结构亚基已经实现了原核表达，而其催化亚基一直无法在原核中得到良好的可溶性表达，在表达过程中极易形成包涵体，我们实验的重点是试图实现PP2A催化亚基的原核表达。我们尝试了在BL21(DE3)中融合表达、单一载体的A亚基与C亚基的共表达以及PP2AD与其激活剂PTPA和抑制剂PME-1的共表达等多种方式诱导或改善PP2Ac在原核细胞内的正确折叠和表达。通过pNPP测活、SDS-PAGE和Westernblot方法检测重组蛋白的表达。　　 我们发现，利用pET43.1a载体，实现了融合蛋白Nus-PP2Ac的可溶性高表达，其产量能够达到66mg/L左右，但无论是融合蛋白Nus-PP2Ac还是经过酶切得到的PP2Ac都没有表现出磷酸酶活性；通过使用多顺反子的载体PACYC-C(his)-A的共表达，我们得到了能够与结构亚基相结合、可溶的、具有一定稳定的生物学活性的PP2Ac，不过这种方式表达的C亚基蛋白不能利用其his标签被Ni2+柱所纯化；PP2AD与PTPA的共表达没有在其活性方面有显著改善，但对其表达产量或是可溶性起到了促进作用，而与PME-1的共表达则抑制了PP2AD的产量或是活性。这些研究虽然没能最终解决PP2A在原核中正确表达与折叠难题，但为进一步解决此问题奠定了一定的基础。