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丝胶是传统丝绸工业的副产物,一直以来,我国主要以蚕丝中的丝素为主要纺织材料,丝胶蛋白在蚕丝加工的过程中就被大量废弃,这样简单的处理方式不仅是对生物资源的浪费,也会造成生态环境的污染。而丝胶中含有大量的蛋白质,将其酶解成生物活性肽可以提供更多的功能性产品,提高其存在价值。本文以丝胶肽为原料,从中分离出一种具有抑制α-葡萄糖苷酶活性的生物活性多肽,并研究了该组分的稳定性。而从中鉴定出三个肽段及其氨基酸序列,并分别研究了该组分和其中一条肽段与α-葡萄糖苷酶的相互作用,具体结果如下:（1）丝胶肽经DEAE cellulose阴离子交换柱分离,得到的0.4mol/L NaCl洗脱峰（F5-SPs）具有抑制α-葡萄糖苷酶活性。所得组分F5-SPs半抑制浓度(IC50)为41.0±1.9μg/mL。经高效液相色谱和氨基酸测定可以得知,从丝胶肽中分离出来的组分F5-SPs的分子量主要分布在180-3000Da,氨基酸组成主要为Gly、Ser和Glu。采用Nano LC-MS/MS对丝胶肽F5-SPs进行鉴定分析,F5-SPs中与丝胶蛋白SERI1BOMMO同源的肽段有三条,其氨基酸序列分别为SEDSSEVDIDLG,SEDSSEVDIDLGN和SEDSSEVDIDLGNLG。（2）稳定性结果显示,丝胶肽F5-SPs组分在水浴锅中37℃保温3h后,抑制活性保留率达到89%,说明稳定性良好。而随着温度的升高,F5-SPs的抑制活性没有出现下降,说明F5-SPs在较高温度下（>37℃）稳定性良好。F5-SPs在pH 5.0到9.0的范围内都有较高的抑制率。但在强酸强碱的情况下,其抑制率明显降低,在pH值为11.0时,相对抑制率为84%,而pH值为2.0时,相对抑制率为48%。经紫外线处理4h后,其抑制率也能达到92%,说明其具有良好的抗紫外辐射作用。经过3小时的人工胃液作用后,其抑制活性的保留率为57%;F5-SPs对胰蛋白酶更为敏感,经过3小时的人工肠液作用后,抑制活性的保留率仅为53%,因此F5-SPs组分抗消化能力较差。（3）丝胶肽F5-SPs组分是一种可逆的混合型抑制剂,抑制常数Ki值为86.63±0.01μg/mL。α-葡萄糖苷酶与F5-SPs相互作用而导致的酶构象变化通过荧光光谱和圆二色谱来测定,结果显示加入F5-SPs使得α-葡萄糖苷酶发生了荧光猝灭,这个过程是静态猝灭。随着F5-SPs的加入,α-葡萄糖苷酶的二级结构发生改变。（4）序列为SEDSSEVDIDLGN的丝胶合成肽也具有抑制α-葡萄糖苷酶活性的作用,其抑制类型为可逆、非竞争性,IC50为0.39±0.02mg/mL,抑制常数Ki约为0.13±0.02mg/mL。α-葡萄糖苷酶与其相互作用而导致的酶构象变化通过荧光发射光谱和圆二色谱来测定,结果显示加入丝胶合成肽使得α-葡萄糖苷酶发生荧光猝灭,这个过程是静态猝灭。随着丝胶合成肽的加入,α-葡萄糖苷酶的二级构象发生变化。