艾克曼菌(Akkermansia muciniphila)是一种严格厌氧的革兰氏阴性细菌。近年来,大量证据表明艾克曼菌可作为一种有益细菌,在维持人体胃肠道稳态中发挥重要作用。过氧化物酶(Peroxiredoxins,Prxs)是生物体内常见的硫醇特异性抗氧化蛋白,广泛存在于多种生物体中,具有特异性强、分布广、表达量高等特点。目前国内外对动物、植物、酵母、原虫等中Prxs结构与功能的报道较为广泛,关于厌氧细菌Prxs相关研究较少。根据序列比对结果推测艾克曼菌的Prx(AmPrx)为典型的2-Cys Prxs,此外,在序列上发现AmPrx比已知结构的典型2-Cys Prxs在α4螺旋和β6折叠片之间多出一段插入。本课题为探究AmPrx的结构与功能,通过大肠杆菌异源表达获得AmPrx重组蛋白,使用坐滴法进行晶体生长。利用X射线衍射技术解析了AmPrx晶体结构,晶体的衍射分辨率为2.6?。同时在体外测定了AmPrx的过氧化物酶活性,并研究了AmPrx与艾克曼菌硫氧还蛋白(Akkermansia muciniphila thioredoxin,AmTrx)之间的相互作用。结构解析结果表明AmPrx为典型的2-Cys Prx,两个保守的半胱氨酸(过氧化半胱氨酸(C_P,Cys49)和解离型半胱氨酸(C_R,Cys183))分别位于蛋白质的氨基末端和羧基末端。AmPrx整体结构是由五个二聚体组成的花环状十聚体。过氧化物酶活性测定结果表明AmPrx在还原条件下具有过氧化物酶活性。相互作用研究结果说明AmTrx在催化循环中可以将氧化的AmPrx还原,且在还原过程中AmPrx的Cys183可与AmTrx的Cys30形成短暂的二硫键。进一步分析发现AmPrx的α4-β6 loop参与了其二聚体间的相互作用,增加了相互作用面积,进而稳定十聚体构象。删除loop之后,AmPrx聚集状态从十聚体转变为二聚体,同时过氧化物酶活性也明显降低,但不影响催化循环中AmPrx的Cys183与AmTrx的Cys30之间二硫键的形成。AmPrx结构解析和生物学活性测定结果揭示了厌氧细菌典型2-Cys Prxs的一个新的调控机制。