蛋白质之间的相互作用对各种生物化学过程是非常重要的。抗体能与相应抗原发生特异性结合,在体内导致生理或病理效应,进而引发免疫反应。特异性表面配体与受体结合能引起特异信号通路激活;另外在细胞内的不同蛋白质集合能够引发一些细胞功能调节。本文中,我们主要研究大蛋白与多肽之间的相互作用预测。第一是14-3-3蛋白与磷酸化多肽的特异性结合预测,第二是利用序列相似性和结构相似性预测MHC分子与多肽结合。14-3-3蛋白家族是普遍存在于真核细胞中的一种蛋白,参与了许多重要的细胞活动,而作为14-3-3家族七个亚型中的一个,14-3-3σ蛋白是唯一与癌症相关的一个亚型。我们提出一种基于亲和力值的计算方法来识别14-3-3σ蛋白的结合特异性,这种新方法也是迄今为止14-3-3蛋白磷酸肽结合特异性研究的第一个计算方法。在本研究中,对于每个14-3-3同工型,我们已有的数据是1,000个具有实验结合亲和力值的肽基序,我们需要鉴定与七种14-3-3同工型结合的16,000个肽序列的亲和力值。首先,我们选择九个氨基酸的物理化学性质来描述每个氨基酸的基本特征,并且还使用自相关协方差来提取任何两个位置的氨基酸的相关性质。然后,我们使用基于相似性的欠采样方法和基于SMOTE的加权过采样方法来改变14-3-3蛋白结合亲和力值的不均衡分布。最后,我们考虑弹性网以及局部加权回归来预测亲和力值肽基序。MHC分子在免疫学中起关键作用,与多肽的分子结合反应是诱导T细胞免疫的重要先决条件。在本文中,我们提出一种新的预测MHC II结合肽的预测方法。首先,我们计算不同之间的序列相似性和结构相似性。然后,我们根据相似性值对多肽进行重新排序,并使用权重计算公式计算新的pocket profile。最后,我们使用三个评分函数来预测结合核心并根据预测的准确性来判断每个评分函数的性能。在实验中,我们在权重公式中设置了参数α,通过改变α值,我们可以观察到每个评分函数的不同性能。通过比较我们自己的方法和当前研究中一些流行的预测方法,最终发现我们的方法识别HLA-DR的绑定核心中能够取得更好的效果。