【摘 要】
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线粒体外膜介导线粒体代谢和遗传系统与真核细胞其余组分之间的许多相互作用,因此,线粒体外膜蛋白在细胞器遗传和形态中起关键作用。大规模定位研究发现粟酒裂殖酵母蛋白Mrz1定位于线粒体和细胞核,进一步研究发现Mrz1定位于线粒体外膜与细胞核,其RING指结构域与泛素蛋白酶体系统(UPS)有相关联系,但蛋白功能未知。本研究通过免疫印记分析方法检测到Mrz1在细胞生长后期蛋白表达水平降低,q RT-PCR方
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线粒体外膜介导线粒体代谢和遗传系统与真核细胞其余组分之间的许多相互作用,因此,线粒体外膜蛋白在细胞器遗传和形态中起关键作用。大规模定位研究发现粟酒裂殖酵母蛋白Mrz1定位于线粒体和细胞核,进一步研究发现Mrz1定位于线粒体外膜与细胞核,其RING指结构域与泛素蛋白酶体系统(UPS)有相关联系,但蛋白功能未知。本研究通过免疫印记分析方法检测到Mrz1在细胞生长后期蛋白表达水平降低,q RT-PCR方法检测到mrz1在细胞全生长期转录表达量相对稳定,推测Mrz1的稳定性可能与翻译后修饰有关系。UPS是细胞调节其蛋白质组的主要手段,蛋白酶体抑制剂MG132处理细胞会使得细胞中泛素化蛋白累积,进一步用蛋白酶体抑制剂MG132处理酵母细胞后,发现Mrz1的后期蛋白表达量上升,因此认为UPS可能参与了Mrz1的降解表达调控。为了更好地了解Mrz1是如何发生泛素化的,我们获得10种粟酒裂殖酵母非必需的E2泛素结合酶基因敲除菌株,并利用免疫印记分析方法来检测E2泛素结合酶基因敲除菌株中Mrz1的蛋白水平,发现只有当基因ubc13缺失后,Mrz1在细胞生长后期的蛋白水平部分恢复,由此推测Ubc13参与了Mrz1的降解调控,其缺失使Mrz1更加稳定。此外,芽殖酵母中Mms2与Ubc13形成复合体一起参与泛素化降解,因此构建了?mms2?ubc13双基因敲除菌株,结果Mrz1蛋白水平在?mms2?ubc13菌株与?ubc13菌株中基本一致,表明Mms2并未参与Ubc13对Mrz1的进一步降解。本研究发现Mrz1在细胞生长后期被泛素化降解,为进一步研究Mrz1的降解机制及Mrz1功能打下基础,从而更好地完善线粒体蛋白的泛素化可能性机制的研究。
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