天然无规蛋白质在天然状态下不具有确定的三维结构，以松散无规则的结构存在，却仍具有正常的生物活性。经预测，真核生物中约有27%-41%的蛋白是天然无规的，现有详细信息的天然无规蛋白有643个。很多无规蛋白质在结合配体后会进行有序折叠，形成稳定的结构，并发挥特定的生物学功能。目前，关于这种与配体耦合的蛋白质折叠机制有两种模型假说，即诱导契合和构象选择机制。在本研究中，我们用溶剂下的全原子分子动力学模拟分别对三个不同体系进行模拟，来探究无规生物大分子与配体耦合的折叠机制。我们首先模拟了无规蛋白TIS11dTZF在mRNA耦合条件下，以及无规蛋白Brinker在DNA耦合条件下的折叠过程，进而将实验对象由无规蛋白扩展到天然无规的核酸，模拟了无规snRNA在蛋白U1A耦合条件下的折叠过程。我们的模拟结果与实验中观察到的现象呈现很好的一致性。通过分析模拟结果，我们发现三个复合体系的折叠路径与无规生物大分子相比都发生了显著改变，并对三个体系的分子折叠机制进行了分析和探讨。