本试验旨在研究胸腺素α(l)的表达和活性检测，探索出基因工程生产胸腺素α(l)的途径和方法。试验根据大肠杆菌密码子偏爱性设计Tα(l)基因，由生物公司合成并连接到pMD18-T载体上。pMD18-T载体经BamHⅠandHindⅢ双酶切回收的胸腺素α(l)插入到同样双酶切回收的pET-32a，转化大肠杆菌DH5α。连接质粒测序正确后，转化大肠杆菌BL21(DE3)，重组菌经氨苄青霉素筛选，IPTG诱导，15％SDS-PAGE检测Tα(l)融合蛋白获得了高水平表达，表达的融合蛋白主要以可溶性形式存在于细胞周质。诱导表达菌重悬于TE(pH8.0)后高压破碎菌体，利用Ni2+能与融合蛋白上的多聚组氨酸结合进行Ni2+柱亲和层析纯化，收集的洗脱蛋白峰15％SDS-PAGE检测纯化效果。通过BALB/c小鼠脾淋巴细胞转化实验测定纯化胸腺素α(l)融合蛋白对小鼠脾淋巴细胞转化率的影响。试验结果如下:　　 1.重组质粒pET-32a-Tα(l)转化到大肠杆菌BL21(DE3)，经IPTG诱导，用15％SDS-PAGE检测胸腺素α(l)的表达。结果显示，用5mmol/LIPTG连续诱导5h，目的蛋白可实现高效表达。　　 2.重组菌体溶于TE后高压破碎，滤膜过滤后进行Ni2+柱亲和层析纯化，收集的洗脱蛋白峰15％SDS-PAGE确定纯化效果。结果显示，用Ni-NTA树脂可有效地纯化胸腺素α(l)。　　 3.制备BALB/c小鼠脾淋巴细胞悬液，稀释至适宜的细胞浓度，加入到细胞培养板，CO2培养箱培养6h，加入纯化胸腺素α(l)，并设置对照，再继续培养72h。进一步处理后酶标仪测OD值，比较胸腺素α(l)的活性。结果显示，基因工程表达的胸腺素α(l)明显具有促进淋巴细胞增殖的活性。