近年来，生物素化的抗体在临床检测和免疫实验中的使用需求迅速增长。抗体生物素化目前主要是通过加入活化的生物素来实现。而利用化学方法得到的活化生物素价格极其昂贵。因此，我们急需一种能够降低抗体添加生物素的成本并保证催化效果的方法。　　本文利用突变的比拉酶（BirA*）和抗体连接肽（IgGBP）来实现抗体生物素化。BirA*（R118G）与目的蛋白距离足够接近（<10nm）时就能将其生物素化。相较于化学方法的复杂，BirA*易于获得并且可以循环使用。同时为了防止出现BirA*与抗体距离不够接近的情况，我们为BirA*添加了264（DCAWHLGELVWCT）、265（NARKFYKG）和266（NKFRGKYK）3种不同的抗体连接肽链。融合表达的BirA*-IgGBP能够与抗体的Fc区结合而确保实现抗体生物素化。本文具体研究结果如下：　　第一构建BirA*-IgGBP克隆。以上抗体连接肽链序列被加入BirA*片段前后。　　第二将BirA*-IgGBP大量诱导并纯化。通过IPTG诱导和镍柱纯化，我们得到了大量融合蛋白。其中，BirA*-IgGBP浓度由 SDS-PAGE和考马斯亮蓝染色法计算得到。　　第三对纯化后的BirA*-IgGBP进行体外抗体生物素化实验。数据显示BirA*-IgGBP的抗体连接能力没有受到融合表达的影响。随后通过免疫印迹法，BirA*-IgGBP被证明能更好地实现抗体生物素化。　　第四对细胞中表达的BirA*-IgGBP进行抗体生物素化实验。BirA*-IgGBP被证实在复杂环境下仍有抗体生物素化的能力。