γ-谷氨酰肽广泛分布于自然界中,参与生命体的多种生理活动。谷氨酰胺酶（EC3.5.1.2）是一种水解酶,同时具有转肽作用。本论文筛选出利于催化γ-谷氨酰转肽反应的谷氨酰胺酶,酶促合成一种未被报道的γ-谷氨酰肽(γ-[Glu]_n（1-5）-Gln),进一步探究外部条件对其合成的影响及其钙离子螯合能力和抗冻性。实验结果如下:首先研究两种解淀粉芽孢杆菌源谷氨酰胺酶（E1和E2）的酶学特性。结果表明,E1和E2均能催化水解和转肽反应;在p H值10.0、37.0℃下,E1的水解活性优于E2,转肽活性二者无明显差别（P<0.05）;在p H值4.0-10.0、4.0-45.0℃,E1的耐受性优于E2;色氨酸、脯氨酸、精氨酸、苏氨酸和谷氨酰胺均可作为E1催化γ-谷氨酰转肽反应时的最佳γ-谷氨酰受体。因此,选用E1作为后续实验用酶。其次利用E1酶促合成γ-[Glu]_n（1-5）-Gln,并探究底物浓度和初始p H值对其合成的影响。结果表明,E1具有催化合成γ-[Glu]_n（1-5）-Gln的能力;UPLC-MS/MS鉴定出酶促反应产物:γ-Glu-Gln、γ-Glu-Glu-Gln、γ-Glu-Glu-Glu-Gln、γ-Glu-Glu-Glu-Glu-Gln和γ-Glu-Glu-Glu-Glu-Glu-Gln;高底物浓度或高初始p H值,均有利于γ-[Glu]_n（1-5）-Gln的酶促合成。然后采用水体系合成法用γ-[Glu]_n（1-5）-Gln螯合钙离子,通过单因素实验和正交实验优化工艺,并对产物进行结构表征和细胞毒性实验。结果表明,γ-[Glu]_n（1-5）-Gln具有钙离子螯合能力;螯合反应最优条件为:反应时间30.0 min,反应温度70.0℃,反应液肽浓度0.10 g/m L,反应液肽钙比20:1（w:w）;此条件下螯合率为91.84%,螯合物钙含量为4.39%;γ-[Glu]_n（1-5）-Gln的氨基和羧基均参与了螯合反应;γ-[Glu]_n（1-5）-Gln和γ-[Glu]_n（1-5）-Gln螯合钙的浓度为0.3125-10 mg/m L时对LO2细胞无细胞毒性。最后利用降温曲线实验和DSC实验研究γ-[Glu]_n（1-5）-Gln的抗冻活性,并探究其对酵母的低温保护作用以及对冷冻面团中巯基含量的影响。结果表明,γ-[Glu]_n（1-5）-Gln具有抗冻性;初始p H值12.0下反应6.0 h制得的γ-[Glu]_n（1-5）-Gln的抗冻活性为2.38;γ-[Glu]_n（1-5）-Gln对酵母具有低温保护作用,对冷冻面团的二硫键具有保护作用。