单分子操纵技术是近年来兴起的一种研究生物大分子的实验手段。磁镊作为一种单分子操纵技术,不但可以对单个的生物大分子进行测量,而且可以稳定地测量长达几个小时甚至几十个小时。GB1是链状球菌细胞表面的蛋白质G上的B1免疫球蛋白结合域,它能帮助宿主逃离寄主的免疫系统。虽然它在生物体内并没有相关的机械功能,但是却有着很好的机械强度与很高折叠与去折叠保真度,十分适合用来研究蛋白质的折叠与去折叠。传统生化实验只能在3摩尔每升浓度以上的盐酸胍溶液中进行GB1蛋白的去折叠研究,这是因为在低浓度的盐酸胍下,蛋白质无法自发地发生去折叠,但是单分子操纵技术可以对蛋白质施加额外的拉力,从而使低浓度盐酸胍中的GB1蛋白质的去折叠研究成为可能。本文希望通过对低浓度盐酸胍溶液中GB1蛋白的折叠与去折叠研究,进一步理解蛋白质折叠与去折叠的机理。我们基于可以长时间稳定进行单分子测量的磁镊技术,对GB1蛋白质在无盐酸胍、100毫摩尔每升浓度的盐酸胍和500毫摩尔每升浓度的盐酸胍溶液环境中,进行折叠与去折叠研究。本实验在上述溶液环境中分别施加了4到100皮牛的拉力进行研究。这也是首次使用磁镊对GB1蛋白进行了长时间的折叠与去折叠的研究。在实验过程中,我们不仅测量了不同条件下的折叠与去折叠的速率,而且做了一些简单的折叠与去折叠的动力学分析,阐述了一些简单的理论。在500毫摩尔每升浓度的盐酸胍溶液、拉力为8皮牛的平衡态测量中,我们观测到了一种错误折叠的存在,在这种特定条件下发现的错误折叠,为其他蛋白质的折叠与去折叠研究中制造错误折叠提供了一些参考,同时对理解蛋白质的折叠与去折叠的机理有重要意义。蛋白质错误折叠的研究,对于我们理解一些蛋白质错误折叠引起的疾病(如疯牛病、Ⅱ型糖尿病等),有重要意义。