Anillin是细胞内一种重要的脚手架蛋白和调节因子，作用于细胞的整个周期，与肌动蛋白纤维(F-actin)，肌球蛋白Ⅱ，RhoA以及隔膜蛋白等多种蛋白相互连接、相互作用。细胞内的Anillin维持一个适当的平衡是必要的，Anillin过量表达会增加癌细胞的迁移能力或者导致局灶性节段性肾小球硬化，而太少或者不表达Anillin则会扰乱分裂细胞的收缩环和细胞膜的完整性。同时，细胞表面弹性模量等力学特性又是区别癌细胞的重要指标。因此，研究Anillin对细胞骨架蛋白和力学特性的调节作用，能够为癌症等病症的临床诊断与治疗提供有价值的参考。
　　本文主要研究的是Anillin的缺失对细胞骨架蛋白和细胞力学特性的影响。使用RNA干扰技术筛选获得了AnillinRNA稳定敲降的Hela细胞株，并转入mCherry-肌球蛋白ⅡA荧光蛋白。分别利用荧光漂白恢复(FRAP)，线荧光强度分析等方法测定细胞内肌球蛋白IIA沿细胞长轴的分布和转运速率；荧光染色检测肌动蛋白纤维分布特征；采用原子力显微镜测定细胞不同位置的表面弹性模量和长轴边缘区域的破膜力。结果如下：(1)Anillin缺失会导致细胞内肌球蛋白Ⅱ长轴末端分布减少，转运速率变慢；(2)肌动蛋白在细胞边缘聚集但无明显规则排列的肌动蛋白纤维，胞体中的肌动蛋白纤维无沿长轴分布的特征；(3)Anillin敲降细胞的表面弹性模量明显增大，但长轴边缘破膜力并无明显差别。
　　本文的结果表明：Anillin主要通过作用于细胞边缘的骨架结构与分布对胞内进行区域性调节，这种结果对应着细胞表面弹性模量分布的特征，但是不显著影响破膜力。Anillin通过与骨架蛋白、细胞表面弹性模量共同作用影响着细胞-细胞相互作用、极性建立等生理活动。