真核细胞染色体末端结构称为端粒，包括一系列DNA重复序列以及端粒结合蛋白，随着体细胞分裂次数的增加，端粒长度在不断缩短。当端粒缩短到一定程度时，细胞无法维持正常的端粒结构而导致细胞的衰老。端粒酶在细胞内重新激活以维持端粒长度和结构是细胞无限增殖化及癌变的关键步骤。　　 最近，越来越多的研究表明端粒酶催化亚基（hTERT）在细胞凋亡、DNA损伤和修复、刺激干细胞增殖、基因转录调控等方面具有独立于端粒酶活性之外的新功能。这些新功能的实现很可能是通过hTERT与其它蛋白的相互作用，参与某些细胞信号转导途径。　　 本研究以端粒酶催化亚基hTERT C端片段（a．a．926-1132）为诱饵，利用酵母双杂交方法，在HeLa细胞cDNA文库中筛选其结合蛋白，共得到5个编码hTERT相互作用蛋白的基因。其中4个蛋白定位在细胞质或线粒体中，另外1个Ski2w蛋白定位在核仁，采用免疫共沉淀和酵母双杂交的方法验证了Ski2w与hTERT在体内体外的相互作用，Ski2w是目前被鉴定的与hTERT结合的唯一的一个RNA解旋酶。进一步研究发现，抑制内源Ski2w蛋白提高端粒酶活性，而过表达Ski2w对端粒酶活性没有明显影响，同时对细胞的生长也没有直接作用。Ski2w与hTERT相互作用的生物学意义需要进一步的研究，但是Ski2w作为解旋酶，首次被鉴定为hTERT结合蛋白，暗示着二者之间的相互结合可能在端粒酶发挥延长端粒以外的新功能上起重要的作用。