耐辐射奇球菌（Deinococcus radiodurans）对外界不良环境有极强的抵抗力。该细菌拥有强大的抗氧化防御系统,是科学家研究氧化应激的模式生物。本论文以耐辐射奇球菌dr＿0402基因及其编码的蛋白DrJAMM为研究对象,对DrJAMM的体外酶切活性及其在菌体氧化应激中的作用做了研究,主要研究结果如下:（1）生物信息学的实验结果表明,DrJAMM是典型的JAMM/MPN金属蛋白酶,具有保守的JAMM结构域,并且可能与DrMoaD-MoaE（DR＿2607）、DrMoe B（DR＿2269）等蛋白共同参与了耐辐射奇球菌中钼辅因子（Moco）的合成。DrJAMM蛋白与其它JAMM蛋白的同源性较高,具有多个保守位点。其中,预测的金属结合位点Glu24、His83、His85、Asp96在生物体中高度保守,与底物蛋白互相作用的α2-螺旋区域（Pro61-Arg73）也较为保守,这些保守位点和保守基序很可能对DrJAMM的蛋白活性起着关键作用。（2）我们纯化了DrJAMM野生型、点突变和截短的蛋白,以及DrMoaD-MoaE蛋白。DrJAMM蛋白可以将DrMoaD-MoaE切割成两段,对金属离子的选择有广谱性,但较为偏好Ca2+和Mg2+。另外,DrJAMM蛋白在酶切温度的选择上也比较广泛,从16℃到100℃都能稳定地发挥酶切作用。此外,我们验证了DrJAMM蛋白的α2-螺旋、E24、H85和D96位点对于酶切活性的重要性。（3）通过基因敲除手段,我们成功获得了Δdr＿0402、Δdr＿2607和Δdr＿2269三种基因突变株。相比于野生型菌株,我们发现耐辐射奇球菌dr＿0402基因的突变菌株对H2O2的敏感性显著增加,结合ROS清除能力的分析以及体内蛋白表达量大小的比较,我们认为dr＿0402基因参与了耐辐射奇球菌的氧化应激。另外,通过对Δdr＿0402、Δdr＿2607和Δdr＿2269的氧化胁迫表型分析、ROS清除能力分析,以及DrJAMM和DrMoaD-MoaE蛋白在氧化胁迫下的表达量情况分析,我们推测DrJAMM蛋白参与了细菌体内的Moco合成通路,进而影响了细菌的氧化应激。此外,我们还发现dr＿0402基因的突变会导致耐辐射奇球菌体内的DMSO还原酶活性几乎完全丧失,而DMSO还原酶酶活能响应氧化应激。最终,我们提出了DrJAMM参与耐辐射奇球菌氧化应激的模型图,即DrJAMM通过切割DrMoaD-MoaE蛋白,阻断了耐辐射奇球菌Moco合成通路,进而抑制了DMSO还原酶的活性,最终影响了耐辐射奇球菌的氧化应激。这些研究为耐辐射奇球菌的极端抗性,特别是氧化抗性机制研究提供了新的线索和思路。