人血清白蛋白是人血浆中含量最高的蛋白质，它是一个心型的、由585个氨基酸组成的单肽链分子。人血清白蛋白由三个同源区(畴Ⅰ-Ⅲ)组成，每个畴包括A和B两个亚畴。它总共约有67％的螺旋结构，还含有少量的转角结构和松散的多肽链。人血清白蛋白是维持血浆渗透压的主要力量，并且它可以通过结合有毒的代谢物质而起到解毒的作用。它可以携带许多内源性和外源性的物质。并且人血清白蛋白是药物的重要载体，其与药物的结合位点主要是ⅡA亚畴和ⅢA亚畴。蛋白和配体间的作用通常是通过弱非共价键力的相互作用而实现的，如疏水作用、范德华力和氢键。拉曼光谱是研究蛋白质结构和结构改变的有力武器，特别是可应用在水溶液和活体体系中。本论文应用拉曼光谱研究了人血清白蛋白的构象变化并通过一些特殊氨基酸的光谱信息推测了人血清白蛋白与药物的结合位点。主要得出以下几点结论： (1)三种药物与人血清白蛋白的结合致使白蛋白中唯一的一个色氨酸残基的拉曼光谱发生改变。因为这几个药物是疏水分子，可以插入ⅡA亚畴疏水口袋区，而色氨酸位于这个药物结合区。这个改变表明色氨酸所在区域可能为药物的结合位点区。 (2)药物的结合改变了二硫键的构型。根据光谱特征表明大约有两个二硫键的构型发生改变，推测其位于ⅡA亚畴与ⅡB亚畴之间的小圈环中。 (3)药物的结合改变了酪氨酸的拉曼光谱。这表明酪氨酸的外环境发生改变。酪氨酸和色氨酸的外环境的改变表明可能存在疏水作用。