【摘 要】
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采用超声波裂解菌体 ,硫酸铵沉淀 ,酸化处理 ,再经离子交换层析和单克隆抗体亲合层析 ,使表达产物纯化了 10 2 9倍 ,比活性达 2 .14× 10 8IU/ mg蛋白 ,SDS- PAGE呈单一条带
【机 构】
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采用超声波裂解菌体 ,硫酸铵沉淀 ,酸化处理 ,再经离子交换层析和单克隆抗体亲合层析 ,使表达产物纯化了 10 2 9倍 ,比活性达 2 .14× 10 8IU/ mg蛋白 ,SDS- PAGE呈单一条带 ,HPL C纯度 >95% ,回收率达 59.1%。表达产物 N端 2 5个氨基酸序列分析结果与 IFN- α2 b c DNA推导的序列相符合。
The cells were purified by sonication, ammonium sulphate precipitation and acidification, and then purified by ion exchange chromatography and monoclonal antibody affinity chromatography. The expressed product was purified by 10 2 9-fold with a specific activity of 2.14 × 10 8 IU / mg protein , SDS-PAGE showed a single band, HPL C purity> 95%, the recovery rate of 59.1%. The N-terminal 25 amino acid sequence analysis of the expression product was consistent with the deduced sequence of IFN-α2b c DNA.
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