【摘 要】
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用基因重组技术获得的高效表达肠毒素大肠杆菌定居日子抗原Ⅰ（ＣＦＡ／Ⅰ）的重组克隆，通过匀浆破碎、硫酸铵分级盐析部分纯化，再经超速离心及ＤＥＡＥ－ＳｅｐｈａｄｅｘＡ５０柱层析，得到了ＣＰＡ／Ⅰ的纯化样品，得率约为０．９ｍｇ／ｇ湿菌。聚丙
【机 构】
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军事医学科学院生物工程研究所, 新疆军区医学研究所，解放军农牧大学病理教研室
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用基因重组技术获得的高效表达肠毒素大肠杆菌定居日子抗原Ⅰ（ＣＦＡ／Ⅰ）的重组克隆，通过匀浆破碎、硫酸铵分级盐析部分纯化，再经超速离心及ＤＥＡＥ－ＳｅｐｈａｄｅｘＡ５０柱层析，得到了ＣＰＡ／Ⅰ的纯化样品，得率约为０．９ｍｇ／ｇ湿菌。聚丙烯酰胺凝胶电泳（ＳＤＳ－ＰＡＧＥ）显示一条蛋白质带，其分子量为１５ｋＤａ，与天然ＣＦＡ／Ⅰ相同。免疫扩散和蛋白质印迹试验证明，纯化的重组克隆ＣＦＡ／Ⅰ与天然ＣＦＡ／Ⅰ具有相同的抗原性及免疫原性。并在电镜下观察了ＣＦＡ／Ⅰ的菌毛形态。
The recombinant clone of E.coli colonization antigen I (CFA / Ⅰ), which was expressed efficiently by gene recombination, was partially purified by homogenization, fractionated by ammonium sulfate fractionation and then by ultracentrifugation and DEAE-Sephadex A50 column chromatography. A purified sample of CPA / I was obtained with a yield of about 0.9 mg / g wet bacteria. Polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) shows a protein band with a molecular weight of 15 kDa, identical to native CFA / I. Immunoprecipitation and Western blotting demonstrated that the purified recombinant clone CFA / Ⅰ had the same antigenicity and immunogenicity as native CFA / Ⅰ. The morphology of CFA / Ⅰ pili was observed under electron microscope.
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