【摘 要】
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将含八拷贝心钠素（Ｃａｒｄｉｏｎａｔｒｉｎ，ＣＮ）ｃＤＮＡ的质粒转化大肠杆菌，在ｌａｃ启动子控制下经化学诱导表达。表达的多串蛋白之间由不存在于心钠素序列的赖氮酸相互分开。经分离纯化后，得到８ＣＮ蛋白，电泳表现为单一条带。
【机 构】
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北京医科大学生化教研室，汕头大学医学院生化教研室
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将含八拷贝心钠素（Ｃａｒｄｉｏｎａｔｒｉｎ，ＣＮ）ｃＤＮＡ的质粒转化大肠杆菌，在ｌａｃ启动子控制下经化学诱导表达。表达的多串蛋白之间由不存在于心钠素序列的赖氮酸相互分开。经分离纯化后，得到８ＣＮ蛋白，电泳表现为单一条带。经赖氨酸酶Ｃ和羧肽酶Ｂ酶切及复性处理后，检测到较强的心钠素放免和生物学活性。
Plasmids containing eight copies of Cardionatrin (CN) cDNA were transformed into E. coli and chemically induced under the control of the lac promoter. The expressed strings of proteins are separated from each other by the nitrogen acid which is not present in the atrial natriuretic peptide sequence. After isolation and purification, 8CN protein was obtained. The electrophoresis showed a single band. After lysine C and carboxypeptidase B digestion and refolding treatment, detected atrial natriuretic and biological activity.
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