【摘 要】
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目的 鉴定从牡蛎中提取的天然蛋白精氨酸激酶(arginine kinase,AK),并了解其基本性质及同源性.方法 利用硫酸铵盐析、阴离子交换从牡蛎中分离纯化出蛋白,通过十二烷基硫酸钠-
【机 构】
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中国食品发酵工业研究院,北京市蛋白功能肽工程技术研究中心,北京 100015
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目的 鉴定从牡蛎中提取的天然蛋白精氨酸激酶(arginine kinase,AK),并了解其基本性质及同源性.方法 利用硫酸铵盐析、阴离子交换从牡蛎中分离纯化出蛋白,通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和圆二色(CD)光谱确定相对分子质量和二级结构,并研究其稳定性;用生物信息学软件对牡蛎AK和其他11种甲壳类、软体类动物过敏原的AK氨基酸序列进行比对,分析它们之间的同源性.结果 分离纯化得到的相对分子量为40 kDa的天然蛋白为牡蛎AK,AK既不耐热也不耐强酸.牡蛎AK与软体类动物过敏原AK氨基酸序列的同源性较高,与甲壳类动物氨基酸序列的同源性在55％ ～ 60％之间.结论 从牡蛎中提取得到天然AK,基本了解牡蛎AK的稳定性和同源性,并为牡蛎AK致敏性和致敏机制的全面研究打下基础.
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