【摘 要】
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目的:预测海洋菌Rheinheimera sp.QH分泌的角蛋白酶KerQH2的结构特征及与底物的互作位点,为深入研究KerQH2对角蛋白底物的降解机理提供理论依据.方法:应用生物信息学技术对KerQH2的结构特征、作用于角蛋白底物的可能位点及关键氨基酸等进行分析.结果:KerQH2为S8家族丝氨酸蛋白酶,其分子表面无规则卷曲占比较高,α-螺旋与β-折叠占比较低且多位于酶分子内部.KerQH2具有保守的催化三联体(Asp8、His41和Ser197),催化三联体区域表面静电势为中性.KerQH2催化结构域
【机 构】
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长治医学院基础医学部生物化学与分子生物学教研室,山西长治 046000;长治医学院精神卫生系,山西长治 046000;长治医学院临床医学系,山西长治 046000
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目的:预测海洋菌Rheinheimera sp.QH分泌的角蛋白酶KerQH2的结构特征及与底物的互作位点,为深入研究KerQH2对角蛋白底物的降解机理提供理论依据.方法:应用生物信息学技术对KerQH2的结构特征、作用于角蛋白底物的可能位点及关键氨基酸等进行分析.结果:KerQH2为S8家族丝氨酸蛋白酶,其分子表面无规则卷曲占比较高,α-螺旋与β-折叠占比较低且多位于酶分子内部.KerQH2具有保守的催化三联体(Asp8、His41和Ser197),催化三联体区域表面静电势为中性.KerQH2催化结构域中含有大量保守的极性氨基酸及芳香族氨基酸,与底物结合有关的序列富含Gly和Ala.KerQH2主要切割疏水性氨基酸Val(V)/ILe(I)和极性氨基酸Cys(C)/Gln(Q)之间形成的肽键.结论:角蛋白酶KerQH2的特殊结构有助于其降解结构复杂角蛋白分子,这可能是海洋菌对海洋寡营养环境的一种适应性.
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