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以猪葡萄球菌基因组DNA为模板，利用PCR方法扩增ExhB基因，克隆测序鉴定后，插入质粒pET32a，构建重组表达载体pET32a-ExhB，通过大肠杆菌BL21表达重组融合蛋白，利用Ni亲和层析的方法纯化重组的融合蛋白，并用纯化的蛋白攻毒裸鼠，鉴定其生物学活性。结果显示，扩增出了猪葡萄球菌EcchB基因并纯化出了重组的融合蛋白，SDS-PAGE分析表明，融合蛋白的相对分子质量约为45000，主要以包涵体形式存在；通过ELISA和琼脂扩散试验表明，所表达的包涵体蛋白可以与用菌体制得的多克隆抗血清发生特异性