【摘 要】
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采用分子动力学模拟方法讨论了Ca^2＋对α-1,2-甘露糖苷水解酶（Bt3990）催化性能的影响,以及Bt3990与底物分子的相互作用方式,并测试了删除活性中心Ca^2＋对酶-底物复合物结构的影响
【机 构】
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成都医学院药学院,四川大学化学学院
【基金项目】
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国家自然科学基金项目(批准号:21473117)资助
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采用分子动力学模拟方法讨论了Ca^2＋对α-1,2-甘露糖苷水解酶（Bt3990）催化性能的影响,以及Bt3990与底物分子的相互作用方式,并测试了删除活性中心Ca^2＋对酶-底物复合物结构的影响。研究结果表明,当Bt3990活性中心含有Ca^2＋时酶的体系结构很稳定,同时Ca^2＋有助于使具有催化功能的残基处于特定的位置,便于其发挥催化作用。Ca^2＋能促使底物偏离基态构象稳定在近似进攻构象。当Bt3990活性中心失去Ca^2＋时,酶的体系结构不再稳定。
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