β-发夹多肽的全新设计和构象研究(英文)

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引入跨股氨基酸队的方法进行β-发夹结构的设计,序列[R1G2T3F4W5V6d-P7S8V9N10Y11F12,β2]中包含二个氨基酸对V6V9和F4Y11,并以d-P7S8作转角来稳定结构.多肽合成采用Fmoc/But固相合成方法.圆二色谱研究显示,β2在202nm呈现正峰,在217.5nm处呈负峰,为β转角和β折叠共同贡献的叠加,是典型的β-发夹结构圆二色谱特征.红外光谱研究进一步验证了圆二色谱的结果,表明β2在溶液中主要以β-发夹结构存在. The structure of β-hairpin was introduced by introducing a transmembrane amino acid group consisting of two amino acid pairs V6V9 and F4Y11 in the sequence [R1G2T3F4W5V6d-P7S8V9N10Y11F12, β2], and the structure was stabilized by d-P7S8 as a turning point.The polypeptide was synthesized by Fmoc / However, the solid-phase synthesis method showed that β2 showed a positive peak at 202 nm and a negative peak at 217.5 nm, which was a common contribution of β-turn and β-sheet. It was a typical circular dichroism feature of β-hairpin structure Infrared spectroscopy further confirmed the results of circular dichroism, indicating that β2 mainly exists in solution as β-hairpin structure.
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