去折叠态β-乳球蛋白与表没食子儿茶素没食子酸酯的相互作用

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通过微波处理β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-LG)得到去折叠态β-乳球蛋白(unfolded-β-lactoglobulin,U-β-LG),采用荧光光谱、紫外-可见光谱、圆二色光谱的方法研究表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechingallate,EGCG)与U-β-LG的相互作用机制。结果表明,EGCG能与β-LG和U-β-LG相互作用形成复合物。它们相互之间均主要为疏水作用力。在298K时,EGCG与β-LG和U-β-LG的结合距离分别为3.188nm和2.875n
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