光合细菌中氢化酶的分离纯化及其性质研究

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以光合细菌为出发菌株,离心得到的菌体经超声破碎后,得到的粗酶液经硫酸铵沉淀、透析、DEAE-52离子交换层析和Sephadex G-200分子筛凝胶层析分离纯化获得电泳纯的氢化酶,且该酶的分子量为62.0ku和37.0ku的两个亚基组成的分子量为99.0ku的二聚体,对该酶进行酶学性质的研究得到酶催化最适温度和pH值范围分别为30℃和pH=7.5,且在25-35℃和pH=7.0~8.0范围内催化放氢活力较稳定.
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