【摘 要】
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目的 分析结核分枝杆菌蛋白Rv2986c的结构与功能,并进行原核表达. 方法 从NCBI Genbank数据库获取Rv2986c蛋白氨基酸序列,利用ExPASY ProtParam、Protscaleon expasy、TMHMM
【机 构】
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武汉轻工大学生物与制药工程学院分子生物学及诊断芯片实验室,湖北武汉,430023;武汉市医疗救助中心
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目的 分析结核分枝杆菌蛋白Rv2986c的结构与功能,并进行原核表达. 方法 从NCBI Genbank数据库获取Rv2986c蛋白氨基酸序列,利用ExPASY ProtParam、Protscaleon expasy、TMHMM Server v.2.0以及SOPMA等软件对Rv2986c蛋白的生物学性质进行分析.用pGEX-6p-1-Rv2986c重组质粒转染大肠埃希菌(E.coil) BL21 (DE3)中表达Rv2986c,并使用GST亲和层析柱进行纯化. 结果 结核分枝杆菌Rv2986c蛋白由214个氨基酸组成,分子式为C975H1707N319O266S1,等电点(pI)为11.95,属于稳定、亲水性蛋白,无跨膜区;二级结构α-螺旋(Hh)占51.40％,无规则卷曲(Cc)占35.05％.重组质粒pGEX-6p-1-Rv2986c转染DE3后表达相对分子质量约为51×103的重组蛋白Rv2986c,经GST亲和层析柱纯化得到单一电泳条带的目的蛋白. 结论 生物信息学方法预测了结核分枝杆菌Rv2986c为无跨膜区的亲水性蛋白,并得到高纯度的重组目的蛋白Rv2986c,为Rv2986c的结构与功能研究奠定了基础.
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