【摘 要】
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在 pH7.4、 0.1mol· L~(－1)N-2-羟乙基哌嗪- N′-2-乙磺酸（ Hepes）及室温条件下，使用紫外吸收差光谱进行了铝(Ⅲ)对脱铁伴清蛋白的滴定。结果表明铝(Ⅲ)与脱铁伴清蛋白结合后其
【机 构】
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山西大学分子科学研究所! 太原 030006,山西大学分子科学研究所! 太原 030006
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在 pH7.4、 0.1mol· L~(－1)N-2-羟乙基哌嗪- N′-2-乙磺酸（ Hepes）及室温条件下，使用紫外吸收差光谱进行了铝(Ⅲ)对脱铁伴清蛋白的滴定。结果表明铝(Ⅲ)与脱铁伴清蛋白结合后其紫外差光谱在 238nm和 291nm处出现吸收峰。在 238nm处铝(Ⅲ)-脱铁伴清蛋白配合物的摩尔吸光系数是 (1.52± 0.04)× 10~4cm~(－1)· mol~(－1)· L。铝(Ⅲ)可占据脱铁伴清蛋白的两个金属离子结合部位，条件稳定常数是 lgK_N=11.21± 0.12,lgKC=9.53± 0.24。 N-端单铁伴清蛋白的紫外差光谱滴定表明，铝 ?优先占据脱铁伴清蛋白的 N端结合部位。
At pH7.4, 0.1 mol · L -1 N-2-hydroxyethylpiperazine-N’-2-ethanesulfonic acid (Hepes) and at room temperature, Titration of the iron-removing protein with albumin. The results showed that the UV absorption spectra of aluminum (Ⅲ) and 238 nm at 291 nm appeared after the binding of the iron (Ⅲ) The molar extinction coefficient of Al (Ⅲ) -ferroxide-albumin complex at 238 nm was (1.52 ± 0.04) × 10 ~ 4cm -1 · mol -1 (-1). Aluminum (Ⅲ) can occupy two metal ion binding sites of the iron-free albumin with stable constants lgK_N = 11.21 ± 0.12, lgKC = 9.53 ± 0.24. The UV differential spectrophotometric titration of the N-terminal mono-iron with albumin showed that Al? Preferentially occupies the N-terminal binding site of the desferrification with albumin.
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