本文通过Zeta电位、内源荧光光谱、粒度、SDS-PAGE凝胶电泳及溶解性,探讨花生球蛋白和伴花生球蛋白在酸性条件下亚基结构的变化规律。电泳分析表明,花生球蛋白40.5、37.5、35.5和27 ku亚基在常温p H 2.0~3.0的条件下被酸解,产生32.86±0.10ku的新亚基,同时22和15 ku这两条亚基增多;当p H<2.0时,花生球蛋白的亚基酸解受静电屏蔽抑制。当p H为1.0~3.0,伴花生球蛋白Ⅱ61 ku亚基被酸解产生36.95±0.50、25.14±1.86、18.98±0.78和17.37±1.17 ku这四个条带。进一步研究表明,花生球蛋白和伴花生球蛋白在酸性条件下结构伸展,粒径增大,在p H 2.0-3.0时的Zeta电位及溶解度较高。在p H 2.0~3.0内,花生球蛋白荧光扫描最大发射波长相对中性条件下发生红移,红移幅度大于伴球蛋白,说明伴球蛋白展开程度较球蛋白小。伴花生球蛋白的酸解及结构变化程度都小于球蛋白,说明伴花生球蛋白亚基对酸的敏感性低于球蛋白。