Study of C-terminal Properties of Human Erythrocyte Membrane Protein Band 3

来源 :哈尔滨医科大学学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:xunitt1
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从人红细胞中分离纯化了Band3蛋白质C末端的C1肽链,将该肽链与新鲜的未经处理的人红细胞一起温育。经高效液相色谱分析结果显示,C1肽链与另一种红细胞膜蛋白血型糖蛋白K101-D130相互作用,同时C1肽链可激活一种新活性的蛋白酶,该酶可特异地水解血型糖蛋白的L118-S119肽键,这种蛋白水解酶在胰蛋白酶的作用下失去活性。 The C1 peptide at the C-terminus of Band3 protein was isolated and purified from human erythrocytes and the peptide was incubated with fresh, untreated human erythrocytes. High performance liquid chromatography analysis showed that the C1 peptide chain interacts with another erythrocyte membrane glycoprotein, K101-D130, and the C1 peptide chain activates a newly active protease that specifically hydrolyzes glycophorin L118-S119 peptide bond, this proteolytic enzyme lost its activity under the action of trypsin.
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