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采用硫酸铵盐析、DEAE离子交换层析纯化牛初乳免疫球蛋白IgG,并对其进行胰蛋白酶体外消化研究.结果表明:牛IgG比牛血清白蛋白(BSA)抗胰蛋白酶水解.IgG经低温巴氏灭菌处理后,其被胰蛋白酶消化的能力变化不大;经90℃高温3min处理后,被胰蛋白酶水解率大幅度提高,提示IgG的立体结构在保护其完整性方面有重要作用;另外,藏绵羊小肠液对IgG的降解率高于胰蛋白酶.