卵白蛋白-壳聚糖静电相互作用对蛋白质结构和热特性的影响

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明确蛋白质与多糖之间静电相互作用对蛋白质结构和热特性的影响,可为深入理解两者静电复合物界面特性机制提供新见解.基于此,本研究借助紫外可见光谱、内源荧光光谱、圆二色谱、傅里叶变换光谱和差示扫描量热仪探究卵白蛋白(Ovalbumin,OVA)与壳聚糖(Chitosan,CS)之间的静电相互作用对OVA二级、三级结构及热特性的影响.结果表明,静电排斥力和静电吸引力都会导致OVA的结构发生去折叠,主要表现为色氨酸残基向亲水区域迁移且暴露程度下降;α-螺旋、β-转角和自由卷曲含量分别下降约26.9%、52.3%、6.0%,β-折叠增加约33.9%.此外,OVA的热变性温度也由于静电结合作用由78℃上升至83℃.这些发现可为利用多糖通过静电作用调控OVA功能特性提供参考和思路借鉴.
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