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目的研究牛血清蛋白（BSA）与肝素（HP）在溶液中的相互作用机理。方法通过共振光散射光谱（RLS）、紫外吸收光谱及荧光光谱来考察BSA与HP相互作用前后的光谱变化，考察体系的分子结合机理。结果随着HP的持续加入，体系RLS强度迅速增加；BSA在298nm左右的吸收峰不断升高和蓝移；BSA的荧光强度出现了显著的下降，但当HP浓度进一步增大，BSA的荧光强度反而出现有规律的上升。结论HP与BSA分子通过电子作用力以及疏水作用力生成分子间复合物，使得体系RLS强度增加，同时BSA的分子构象发生伸展。此外，BSA