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β-乳球蛋白是乳清蛋白的主要成分,具有凝胶、乳化等丰富的功能特性,在食品工业中被广泛应用。蛋白质纤维聚集体是蛋白质在一定条件下自组装形成的新型功能性食品材料。本文首先对β-乳球蛋白纤维的形成过程及其基本物化性质进行了表征,在此基础上对比了β-乳球蛋白及其纤维在TG酶诱导下的凝胶行为,并研究了二硫苏糖醇(DTT)对二者凝胶行为的影响。最后,对β-乳球蛋白纤维与λ-卡拉胶的相互作用及复合体系的流变行为进行了研究。主要结论如下:1、2.0%(w/w)β-乳球蛋白在pH 2.0、80 oC下加热10 h形成稳定的纤维聚集体,纤维转化率为69.0%,形成纤维后表面电荷增多。β-乳球蛋白纤维在pH 2.0条件下较稳定,而在pH 7.0条件下其长度变短,直径变大,发生聚集。β-乳球蛋白纤维化转变前后其氨基酸组分和含量没有明显改变。3.0%(w/w)纤维加热至60 oC左右发生凝胶,凝胶受二硫键和氢键影响。2、TG酶诱导的β-乳球蛋白凝胶化需要DTT的存在,而TG酶诱导的β-乳球蛋白纤维的凝胶化无需DTT。这说明在β-乳球蛋白纤维形成过程中,蛋白质分子构象充分展开,使得更多TG酶交联位点暴露。3、与β-乳球蛋白相比较,TG酶酶促β-乳球蛋白纤维的凝胶化时间更短,凝胶强度更大,临界凝胶浓度由7.18%(w/w)降低至1.16%(w/w)。β-乳球蛋白纤维比β-乳球蛋白线性粘弹区更窄,临界应变更小。4、相同λ-卡拉胶浓度下,β-乳球蛋白纤维/λ-卡拉胶体系的复合粘度可达β-乳球蛋白/λ-卡拉胶体系复合粘度的10倍左右。与β-乳球蛋白对比,β-乳球蛋白纤维和λ-卡拉胶之间的相互作用力更强,分子间缠结程度更高,增稠效果更明显。NaCl可抑制β-乳球蛋白纤维和λ-卡拉胶之间的静电复合凝聚,提高体系的均一度,进而促进分子间的缠结。SDS可抑制β-乳球蛋白纤维和λ-卡拉胶之间的疏水相互作用。这说明静电吸引、疏水作用和分子缠结是影响β-乳球蛋白纤维和λ-卡拉胶之间相互作用的重要因素。