蛋白质错误折叠和聚集会导致诸如阿尔兹海默症和二型糖尿病等严重的慢性疾病。人胰岛淀粉样多肽(human islet amyloid polypeptide-hIAPP或Amylin)是在二型糖尿病患者的胰腺中发现的淀粉样沉淀的主要成分。越来越多的实验数据显示人β细胞膜毒性与能够加快聚集的hIAPP和细胞膜相互作用密切相关。但是由于实验方法在空间分辨和时间分辨上的局限性,对于hIAPP与细胞膜相互作用过程,尤其是相互作用的最初阶段并不清楚,分子动力学模拟可以在原子尺度上给出二者相互作用的详细过程,从而弥补实验方法的不足。本文中,作为了解hIAPP和膜相互作用的第一步,我们使用全原子动力学(MD)模拟从原子水平研究了hIAPP和膜相互作用的最初阶段,包括吸附、取向及hIAPP单体的构象变化等。我们发现hIAPP单体很快的吸附到磷脂双分子层上,对于带负电的POPG磷脂双分子膜,hIAPP的N端最先吸附是由于强烈的静电相互作用,尤其是带正电的氨基酸K1和R11起到了很大的作用。两性的POPC膜,则N端和C端基本等几率优先吸附；hIAPP基本平行吸附到膜表面,氨基酸7-22保持稳定的α螺旋,这和过去的实验结果一致；特别的是,两种膜体系有两个不同的吸附面,POPG体系是氨基酸R11,F15和S19朝向膜,POPC体系是氨基酸T9,N14和H18。