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大豆蛋白是一种优质的植物蛋白资源,乳化性是大豆蛋白非常重要的功能性质之一,大豆蛋白添加到食品中可以有效改善口感、稳定体系的乳化状态并延长货架期。大豆蛋白的乳化性质受到小分子表面活性剂的影响,目前对其影响机理还不清楚,这在一定程度上限制了大豆蛋白的应用。本课题从分子水平系统研究大豆蛋白和吐温20的界面相互作用规律,期望揭示影响吐温20界面取代能力的蛋白质关键结构特征,明确吐温20界面取代对蛋白质乳液稳定性的影响机制,为拓展大豆蛋白在食品工业中的应用提供理论依据。研究发现在粗乳液体系中,吐温20添加量、Na Cl浓度及p H等均能影响界面大豆蛋白(SPI)的取代效率。吐温20对均质后SPI粗乳液的界面取代率最大为48.87%,界面吸附蛋白浓度(Γ值)最低为3.02mg/m~2。碱性或0.1mol/L Na Cl的条件更利于吐温20从界面取代SPI。均质前添加吐温20界面SPI的最高取代率为33.93%,Γ值最低为6.39mg/m~2。后加吐温20几乎不影响粗乳液稳定性,而先加吐温20随着吐温20添加量增加乳液失稳更快。通过激光扫描共聚焦显微镜观察发现,加入吐温20后的乳液界面吸附蛋白层明显变薄。在高压均质细乳液体系中,吐温20添加量为2.0%(w/v)时对界面SPI取代效果最好,此时取代率为41.29%,Γ值为2.66mg/m~2。吐温20添加顺序对界面SPI的取代效率及乳液稳定性的影响规律与粗乳液体系完全不同,均质前添加吐温20界面SPI的最高取代率为90.67%,此时Γ值为0.17mg/m~2。均质前添加吐温20乳液比均质后添加吐温20乳液更加稳定。吐温20对7S组分的取代较11S组分来说作用要更强,7S组分乳液稳定性更高。尽管吐温20添加降低了所有乳液的电位绝对值,但却可以显著提升细乳液储藏稳定性,这主要被认为与其能够和界面蛋白相互作用,并降低油滴间蛋白的疏水相互作用有关。通过对SPI适度热处理、亚硫酸钠改性及琥珀酰化改性,分别调控SPI表面疏水性、游离巯基含量和蛋白质的荷电性,再利用改性SPI源构建乳状液模拟体系,研究均质后添加吐温20对改性蛋白的界面取代规律及乳液稳定性的影响。研究发现热处理SPI的疏水性升高、暴露巯基含量降低,导致吐温20对界面蛋白取代难度增大;亚硫酸钠处理SPI的表面疏水性没有显著变化,但暴露巯基含量升高,导致界面蛋白取代更加容易;酰化改性后的SPI表面疏水性升高、暴露巯基含量降低,但Zeta电位绝对值显著增大,其更容易被吐温20从界面取代,乳液Γ值最低可降至0.34mg/m~2。相比于表面疏水性和暴露巯基含量,蛋白质荷电性可能是影响吐温20界面取代能力的最关键结构因素。加入吐温20后,改性蛋白乳液的稳定性得到了显著提升。利用哈克界面流变仪分析不同蛋白油水界面膜的机械强度。研究发现SPI能在油水界面上逐渐形成粘弹性的界面网络结构,且机械性能越来越高,而酪蛋白和吐温20只能形成粘弹性很差的流动性界面膜。当吐温20与SPI同时加入油水界面时,由于吐温20的吸附速度更快,竞争性吸附能力更强,最终只能形成流动性的界面膜。在SPI吸附到油水界面后再加入吐温20,会导致界面膜的粘弹性停止增加。与SPI相比,所有改性蛋白的界面膜流变性能均显著变差,吐温20加入后也未能改变其界面膜强度。