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HSP90是热激蛋白家族(HSP)的主要成员之一，它在细胞中呈高组成性表达，热激和其他应激条件可以进一步诱导其表达。HSP90作为分子伴侣广泛参与细胞的信号转导、激素应答及细胞周期调控过程，对细胞在生理、病理及应激条件下的生存发挥了重要作用。因此研究HSP90蛋白基因表达调控机制具有重要的生物学意义。 热休克蛋白的表达调控是一个极为复杂的过程，包括染色质水平的活化、特异性转录诱导因子--热休克因子(HSF)的活化、热休克蛋白mRNA稳定性的增加、热休克蛋白与活化的热休克因子结合，反馈抑制形成，从而使体内HSP的表达量与所处的环境相适应。这是一个极为精细的调控过程，对其机制的阐明将为真核基因表达调控的研究建立一个良好的模型。 热休克蛋白家族的成员多达数十个，但它们的表达调控机制却有很多的共同点，特别是它们的转录调控，具有基本相似的模式，这也是热休克蛋白保守性的一个重要表现。热休克蛋白基因的启动子区通常包括介导基础转录的一系列反式因子SP1、CAAT结合蛋白和ATF等的结合序列，在它们的5’上游是介导应激条件下转录活化的数个热休克元件。这些顺式元件的共同作用保证了HSP在正常和应激状态下充分发挥其功能。 Wu于1980年在研究活化染色体的结构改变以及活化染色体对基因表达调控作用的影响过程中，首次在果蝇的hsp70基因上发现了多个DNaseI高敏感位点。Michael于1981年研究了果蝇hsp22,hsp23,hsp26,hsp28基因座5’端的DNaseI高敏感位点。1992年Kullum和Schedl进一步证实果蝇的hsp70基因的一个DNaseI高敏感位点scs具有隔离子样的功能。1995年Zhao等发现并鉴定出与此scs位点相互结合并发挥隔离子作用的结合蛋白BEAF。 从染色质水平研究基因的表达调控机制，能够真实可靠的反映体内自然状态下基因调控的机制。为了从染色质水平了解hsp90β基因的调控情况，我们对Jurkat细胞中人hsp90β基因远端的DNaseI高敏感位点进行了分析。 1．Jurkat细胞中hsp90β基因远端的DNaseI高敏感位点的研究 参照本实验室刘秉胜博士对hsp90β基因DNaseI高敏感位点研究的实验结果，