【摘 要】
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该研究进行了蛋白结构模拟实验,发现天然IL-11 N端9个氨基酸的去除不但不影响其二级结构,且有增加功能基团暴露的作用.缺失N末端9个氨基酸后,重组表达及纯化的蛋白经测定其活性不低于天然IL-11.IL-11分子为强碱性蛋白,等点电大于10,且大量试验结果表明只有融合形式才能使之在大肠杆菌系统中表达.该研究选用了成本较低的pGEX-4T-1表达系统,但该系统表达的产物经凝血酶切后,会在N末端留下A
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该研究进行了蛋白结构模拟实验,发现天然IL-11 N端9个氨基酸的去除不但不影响其二级结构,且有增加功能基团暴露的作用.缺失N末端9个氨基酸后,重组表达及纯化的蛋白经测定其活性不低于天然IL-11.IL-11分子为强碱性蛋白,等点电大于10,且大量试验结果表明只有融合形式才能使之在大肠杆菌系统中表达.该研究选用了成本较低的pGEX-4T-1表达系统,但该系统表达的产物经凝血酶切后,会在N末端留下Ala-ser.天然人IL-11分子的N末端第10位,11位是Val与Ser与其同源性很高的猿IL-11分子的N末端第10位,11位是Ala,Ser,于是把天然IL-11的N末端前9个氨基酸去除,第10位的Val换为猿IL-11的Ala,并把该片段连到GST系统上获得了重组工程菌pGEX-11/JM105.目的蛋白的表达,纯化及多方面的试验验证,说明该研究对IL-11的改造是可行的.
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