本论文的主要研究内容是木瓜蛋白酶促使大豆蛋白形成凝胶的机理。首先分离出大豆蛋白中的主要组分7S和11S蛋白,将木瓜蛋白酶分别作用于两种蛋白的溶液和不同7S/11S比例的蛋白溶液,结果表明11S蛋白是大豆蛋白中形成酶促凝胶的主要组分;7S蛋白形成凝胶所用的酶浓度高于11S蛋白所用的酶浓度,但11S蛋白形成的凝胶的弹性强度却远高于7S蛋白;在两种蛋白的混合溶液中11S蛋白的比例对凝胶的弹性强度起决定作用。然后采用SP-sepharose阳离子交换剂从木瓜蛋白酶分离出2种蛋白酶组分,对比它们单独作用和复合作用于7S和11S蛋白的促凝能力,结果表明木瓜蛋白酶中两种组分对7S和11S蛋白的促凝过程中存在协同作用,复合作用可以促使11S蛋白形成弹性更强的凝胶,而单独作用可以促使7S蛋白形成弹性更强的凝胶。对比不同蛋白酶组分作用于7S和11S蛋白形成凝胶过程中内部分子量分布的变化情况后发现水解后小分子量的分子比例高的体系有利于形成弹性强度高的凝胶结构。最后讨论了木瓜蛋白酶浓度和反应温度对11S蛋白形成凝胶的速度和强度的影响。结果表明酶浓度会影响酶对蛋白的水解速度,因而影响到凝胶形成的速度,酶浓度越高,凝胶形成速度越快。相同酶活作用下,11S凝胶相位角随胶凝温度的升高而下降,这说明在木瓜蛋白酶胶凝11S时,疏水相互作用是促进胶凝的主要键合。11S凝胶在含有不同键合破坏试剂的缓冲液中的溶解度和粒度分布实验结果也证实了这一点。11S蛋白形成凝胶时其水解度在6%左右。测定木瓜蛋白酶作用下11S蛋白形成凝胶过程中体系内分子量分布情况的变化,11S凝胶中分子量的分布在12300-34500Da和500-4600Da两个范围。