C型凝集素(C-type lectin)是一种能够识别并结合糖的蛋白，具有多种生物活性，如介导细胞间的相互作用，参与信号转导，并在病原体识别与先天免疫过程中发挥重要作用等。管状蠕虫（tubeworm）是许多深海热液区的代表性物种之一，目前关于其免疫系统的研究很少。为探索深海热液管状蠕虫天然免疫系统的特征与功能，本论文针对来自马努斯海盆深海热液的管状蠕虫，研究了其C型凝集素的功能与性质。　　通过“科学号”马努斯热液航次，采集到了热液管状蠕虫Alaysia sp.样品，克隆得到了两个C型凝集素基因（Lec1和Lec2）。序列分析表明Lec1和Lec2具有典型的C型凝集素结构域，但两者的序列相似性非常低(30.6％)，并且它们与已知的其他C型凝集素序列同源性也非常低(10.8％-20.4％)。为研究Lec1和Lec2的功能，在大肠杆菌中表达了这两个凝集素的重组蛋白(rLec1与rLec2)，分析了重组蛋白的凝血能力及对深海和近海微生物的作用特点。为了获得深海来源细菌用于本研究，分离鉴定了5株来自管状蠕虫Alaysia sp.生存环境中的可培养细菌，其中一株细菌是潜在的新菌，经多相分类学方法研究表明该菌是Alteromonas属的一个新种，命名为Alteromonas oceani sp.nov.(typestrain S35T=KCTC52449T=CGMCC1.16029T)。随后的实验表明，rLec1与rLec2能广泛结合来自非深海环境及深海环境的细菌，后者包括Alteromonas oceani sp.nov.，但两个凝集素对不同的细菌具有不同程度的亲和力;rLec1与rLec2结合细菌的活性在4℃最高，并随着温度的升高活性会降低;rLec1可以在不添加Ca2+的情况下凝集细菌，但rLec2不能凝集任何检测的细菌;此外，rLec1与rLec2都能够抑制海豚链球菌的生长;凝血实验结果表明，在添加Ca2+的情况下，rLec1与rLec2均能凝集兔、鱼和鸡的血细胞。这些结果是对深海管状蠕虫Alaysia sp.的C型凝集素功能的首次探索。