【摘 要】
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纤溶酶原(Plg)能与金黄色葡萄球菌表面的纤溶酶原受体通过其赖氨酸结合位点(LBS)结合,并在宿主或细菌的纤溶酶原激活剂作用下激活为有水解蛋白活性的纤溶酶,从而使金黄色葡萄
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纤溶酶原(Plg)能与金黄色葡萄球菌表面的纤溶酶原受体通过其赖氨酸结合位点(LBS)结合,并在宿主或细菌的纤溶酶原激活剂作用下激活为有水解蛋白活性的纤溶酶,从而使金黄色葡萄球菌能够穿越组织屏障。脂蛋白(a)[Lp(a)]由一分子载脂蛋白(a)[Apo(a)]和一分子低密度脂蛋白(LDL)构成。其中,Apo(a)与Plg有很高的同源性,在Kringle (K)结构域上均有LBS,尤其Apo(a)的KIV10含有强的LBS。α-烯醇化酶是金黄色葡萄球菌表面的一个Plg受体。因此,Lp(a)很可能与金黄色葡萄球菌表面的α-烯醇化酶结合,从而竞争性的抑制Plg与金黄色葡萄球菌的结合。本文就重组蛋白α-烯醇化酶(rEno)、敲除α-烯醇化酶C末端第434个赖氨酸的重组蛋白(rEnoA434)与Lp(a)、重组蛋白KIV10 (rKIV10)的相互作用做一研究。首先克隆、表达并用亲和层析柱纯化了rEno、rEnoΔ434、rKIV10;然后通过酶联免疫吸附实验(ELISA)、亲和色谱层析、Western blot检测rEno、rEnoΔ434与Plg、Lp(a)低密度脂蛋白(LDL)、rKIV10的相互作用。结果rEno、rEnoΔ434均与Plg、Lp(a)、rKIV10呈特异性结合；EACA对其结合都有抑制作用；rEno、rEnoA434与LDL均不结合,而且,rEno与Pig、Lp(a)结合值均比rEnoΔ434高,由此可推测rEno、rEnoΔ434与Lp(a)是通过其LBS结合,而且rEno C末端赖氨酸对其结合有一定影响。
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