比较菜青虫不同部位及不同生长期的菜青虫N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶(NAGase，EC3.2.1.52)的比活力，发现五龄幼虫表皮来源的NAGase比活力最高。通过解剖获得五龄菜青虫表皮，用0.05 mol/LPBS含0.1 mol/LNaCl缓冲液(pH=6.8)抽提、硫酸铵分级分离获得粗酶，并进一步通过Sephadex G-200凝胶过滤柱层析和羟基磷灰石柱层析(CHT Ⅱ柱)纯化获得比活力为8715 u/mg的聚丙烯酰胺凝胶电泳单一纯NAGase酶制剂。采用凝胶过滤柱层析法测定该酶的分子量约为106 kD。通过SDS-PAGE方法测定NAGase含两个异型亚基，分子量分别为59.5和57.2 kD。该酶不含寡糖。 以对硝基苯-N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷(pNP-NAG)为底物，测得该酶在0.1 mol/LPBS缓冲液中催化水解底物pNP-NAG的最适pH为6.2，最适温度为42℃；在37℃、pH6.2PBS中，该酶催化pNP-NAG水解的米氏常数K<,m>为0.326mmol/L，反应的活化能为83.86 KJ/mol。该酶在45℃以下，pH4-9范围内稳定。 以动力学方法测定酶活性功能基团的解离性质，39℃下测得菜青虫NAGase酶活性中心可解离基团解离常数pK<,e>值为5.20，标准解离热焓△H为2.18kcal/mol，表明该酶的活性中心的可解离基团是谷氨酸或天冬氨酸的侧链羧基。化学修饰法研究进一步证明侧链羧基是酶的必需基团，并测定出酶活性必需的羧基数为一个。修饰剂对该酶的化学修饰研究还表明半胱氨酸巯基、色氨酸的吲哚基、组氨酸的咪唑基、二硫键也是酶活性的必需基团。而精氨酸残基及赖氨酸ε-氨基被修饰后对酶活力没有影响，不是酶的必需基团。 通过对产物NAG与产物pNP的类似物苯酚对酶的抑制作用研究表明酶催化底物pNP-NAG水解反应属有序双双机理。 通过对变性剂盐酸胍和脲的作用下菜青虫NAGase活力和构象变化的比较表明酶的活力变化快于构象变化。说明该酶分子的活性中心处于对变性剂较敏感的区域，即活性部位具有柔曲性。 比较酶经热失活后活力与构象变化间的关系，也得到酶活力丧失明显快于其构象的结果。通过失活动力学方法测定热失活速度常数得到自由酶的热失活速度常数(K<,+0>)明显大于酶.底物络合物的失活速度常数(K<,+0>)，说明底物与酶的结合对酶的热失活作用有一定的保护作用。 金属离子对菜青虫NAGase活力影响的研究表明Mg<2+>对酶有轻微的激活作用，Ba<2+>有轻微的抑制作用，Cu<2+>、Zn<2+>和Hg<2+>对酶有强烈的抑制作用。Cu<2+>和Hg<2+>在一定浓度范围内对酶的抑制作用是竞争性可逆抑制作用。有机溶剂甲醇、乙醇、异丙醇、丙酮、甲醛、二甲亚砜对NAGase活力均有不同程度的影响，其中甲醛的作用较强。除了精氨酸对酶有一定抑制作用，其它氨基酸对酶活力几乎没有影响。产物NAG的类似物葡萄糖(glu)、半乳糖(gal)、蔗糖(SUC)对酶均有抑制作用，葡萄糖和半乳糖对酶的抑制作用为混合型，蔗糖的抑制作用为非竞争型。 通过对部分天然化合物及其衍生物以及某些植物粗提物对菜青虫NAGase抑制效应的研究，结果表明CPC的抑制效果最显著，6 mmol/L 的浓度即可使酶活性几乎丧失。茴香酸和苯甲酸衍生物对该酶有一定的抑制效果，6 mmol/L 的抑制率分别为35﹪和27﹪，其它的化合物的抑制作用均不佳。而植物粗提物抑制作用的研究表明，分别通过水抽提的十多种植物抽提物中，用水抽提的猫爪藤、侧柏叶、乌桕、银杏外种皮有较强的抑制效果，其抑制强度猫爪藤叶>银杏外种皮>侧柏叶>乌桕叶。 通过本文的研究一方面阐明了酶的性质及催化机理，为进一步克隆和表达菜青虫N-乙酰-β-D-氨基葡萄糖苷酶或制备转菜青虫几丁质水解酶基因植物奠定基础。另一方面通过粗筛选得到抑制效果较好的NAGase抑制剂，为开发以昆虫几丁质水解酶抑制剂为主要成分的生物杀虫剂提供理论基础。