众所周知，蛋白质是生物活性物质中非常重要的一类，而且是大多数药物的作用靶标，因此对蛋白质空间结构的确定就显得尤为重要。对于蛋白质等生物大分子具体结构的解析，通过培养蛋白质晶体进行X射线衍射分析是最可靠的方法。蛋白质分子的结晶是一个多参数控制的复杂过程，包括物理，化学，生物化学等因素，具体的分为：温度、时间、电解质性质、粘度、离子强度、过饱和度、蛋白质纯度、蛋白质本身的对称性以及蛋白质稳定性和蛋白质等电点等因素的影响。为了获得合适的蛋白晶体就必须对这些因素加以综合考虑，选择合适的沉淀剂来提高蛋白的结晶效率。　　 鸡蛋清中的溶菌酶是当前研究最清楚的蛋白质之一，该酶分子量为14000，等电点10.5～11.2，pH值在1.2～11.3范围内剧烈变化时，结构仍稳定不变。鸡蛋清溶菌酶蛋白很容易形成单晶，被视为结晶模型蛋白。因此选择这种模型蛋白作为我们的研究对象，有利于我们的实验研究。　　 近年来，嵌段共聚物通过自身在溶液中的自组装来调控碳酸钙等小分子物质在溶液中结晶，进而获得可控的且具有特异性的复合材料受到了广泛的关注。这些形态形成机制主要集中在高聚物的选择性吸附、微观尺度转化以及高度自组装等方面。通过自身合成嵌段聚合物来探讨它们在溶液中的自组装行为，以及对溶菌酶蛋白质的结晶是否也有类似的影响，进而为蛋白结晶沉淀剂的选择提供了优势，为调控蛋白质晶体结构与蛋白质工程开辟一条新的途径。主要应用小角X射线散射（Small Angle X-ray Scattering），光散射（Dynamic LightScattering& Static Light Scattering）以及透射电镜（Transmission ElectronMicrograph）来研究嵌段共聚物在溶液中的自组装。通过我们的实验证明，当这些高聚物溶液中加入大量电解质小分子时，自组装遭到一定程度的破坏，最后形成的溶菌酶蛋白晶体形貌没有明显的差别。相反，从溶液中去掉这些小分子化合物，能够形成不同形貌的溶菌酶晶体。　　 因此本硕士论文以溶菌酶为模型蛋白，研究探讨几种合成的嵌段高分子聚合物在溶液中的自组装特性，及其在调控蛋白质晶体生长过程中的影响与作用。